Chaîne de trois perles se séparant en perles individuelles près d'une surface texturée en bordure en brosse

Le glutathion oral est-il absorbé ?

Dernière mise à jour :

En grande partie pas sous forme intacte. Les enzymes de la bordure en brosse intestinale, au premier rang desquelles la gamma-glutamyltransférase, clivent le tripeptide, de sorte que la majeure partie d'une dose orale est absorbée sous forme d'acides aminés et resynthétisée, le cas échéant, à l'intérieur des cellules. Une dose orale unique élevée n'a pas augmenté de manière significative le glutathion sanguin chez des adultes en bonne santé, tandis que plusieurs mois de supplémentation quotidienne ont fait état d'augmentations variables selon le compartiment et le dosage analytique.

Le glutathion avalé est en grande partie démantelé avant d'être absorbé. La bordure en brosse intestinale porte de la gamma-glutamyltransférase et des peptidases qui clivent le tripeptide, de sorte que la majeure partie d'une dose orale est absorbée sous forme d'acides aminés et resynthétisée, le cas échéant, à l'intérieur des cellules.

Que devient le glutathion une fois avalé ?

Le glutathion est un tripeptide de glutamate, de cystéine et de glycine, de 307 Da, comportant une liaison gamma-glutamyle. La gamma-glutamyltransférase présente à la surface des entérocytes amorce la dégradation et les dipeptidases l'achèvent, ce qui constitue la voie physiologique normale de prise en charge du glutathion extracellulaire. Le groupe thiol s'oxyde aussi facilement en forme disulfure dans une gélule exposée à l'air et à l'humidité, de sorte qu'une partie d'une dose peut être oxydée avant même d'être avalée. La synthèse intracellulaire est limitée par la disponibilité de la cystéine, et non par le glutathion intact circulant.

Bordure en brosse intestinale avec des enzymes qui découpent un tripeptide en acides aminés individuels avant l'absorption
Les enzymes de la bordure en brosse, dont la gamma-glutamyltransférase, clivent le glutathion, de sorte que la majeure partie d'une dose orale est absorbée sous forme d'acides aminés.

Que montrent les données humaines ?

Les résultats sont contrastés et modestes. Une dose orale unique élevée chez des adultes en bonne santé n'a pas augmenté de manière significative les marqueurs sanguins du glutathion dans une étude contrôlée, tandis qu'une supplémentation quotidienne plus longue a fait état d'augmentations dans certains compartiments sanguins et buccaux, avec une ampleur d'effet variable et des résultats dépendant du dosage analytique. Les études qui font état d'augmentations utilisent généralement une administration prolongée et mesurent le glutathion total plutôt que le glutathion réduit. Les stratégies fondées sur les précurseurs de la cystéine, dont la N-acétylcystéine, ont une base mécanistique plus claire pour augmenter la synthèse intracellulaire.

Que devrait accomplir une formulation orale ?

Trois choses à la fois. Protéger le thiol de l'oxydation pendant la durée de conservation, ce qui est un problème d'emballage et de barrière. Protéger le tripeptide des enzymes de la bordure en brosse jusqu'au-delà du site d'hydrolyse, ce qui est un problème de moment de libération. Et démontrer le résultat dans le bon compartiment, c'est-à-dire le sang total ou les tissus plutôt que le plasma seul, idéalement avec le rapport forme réduite/forme oxydée. Un produit qui ne fait que la première a amélioré sa durée de conservation, pas sa vectorisation.

Comment lire une allégation sur le glutathion ?

Demandez si l'étude a mesuré le glutathion réduit ou total, quel compartiment a été échantillonné, si le dosage reposait sur la spectrométrie de masse et quel était le comparateur. Les voies sublinguale et intraveineuse contournent entièrement l'étape intestinale et ne peuvent pas servir à étayer une allégation orale. Les données sublinguales et intraveineuses ne peuvent pas étayer une allégation orale, et les allégations de blanchiment de la peau ou de détoxification sortent de ce que les données et les règles d'étiquetage permettent sur chacun de nos marchés cibles, quel que soit le résultat technique du format.

À retenir

  • Le glutathion est un tripeptide de 307 Da composé de glutamate, de cystéine et de glycine.
  • La gamma-glutamyltransférase et les dipeptidases de la bordure en brosse le dégradent avant l'absorption.
  • Son groupe thiol s'oxyde facilement dans une gélule exposée à l'air et à l'humidité.
  • La synthèse intracellulaire est limitée par la disponibilité de la cystéine, et non par le glutathion circulant.
  • Les précurseurs de la cystéine comme la N-acétylcystéine ont une base mécanistique plus claire pour augmenter la synthèse.

Points clés

Comment s'applique notre technologie de délivrance

Le glutathion pose un double problème de barrière, l'oxydation pendant le stockage et le clivage enzymatique au niveau de la bordure en brosse, et une construction multicouche permet d'attribuer à chacun sa propre couche : une barrière contre l'oxygène et l'humidité à l'extérieur, une matrice interne qui exclut les enzymes, avec une libération programmée au-delà du point d'hydrolyse. Glutathione Nano est un programme de développement fondé exactement sur ce principe, et il n'est pas commercialisé.

Questions

Un complément de glutathion fonctionne-t-il ?

Les résultats sont contrastés et modestes. Une dose orale unique élevée n'a pas augmenté de manière significative les marqueurs sanguins du glutathion dans une étude contrôlée, tandis qu'une supplémentation quotidienne plus longue a fait état d'augmentations dans certains compartiments sanguins et buccaux, avec une ampleur d'effet variable et des résultats dépendant du dosage analytique.

Le glutathion se dégrade-t-il dans la gélule ?

C'est possible. Le groupe thiol s'oxyde facilement en forme disulfure dans une gélule exposée à l'air et à l'humidité, de sorte qu'une partie d'une dose peut être oxydée avant même d'être avalée.

Qu'est-ce qui limite la quantité de glutathion produite par les cellules ?

La synthèse intracellulaire est régie principalement par l'activité de la glutamate-cystéine ligase et la disponibilité de la cystéine, et non par le glutathion intact circulant. C'est pourquoi les stratégies fondées sur les précurseurs de la cystéine ont une base mécanistique plus claire.

Que doit mesurer une étude sur le glutathion ?

Vérifiez si elle a mesuré le glutathion réduit ou total, quel compartiment a été échantillonné, si le dosage reposait sur la spectrométrie de masse et quel était le comparateur. Les données sur le sang total ou les tissus, avec le rapport forme réduite/forme oxydée, sont plus informatives que le plasma seul.

Vous développez un format de glutathion ? Demandez le document de faisabilité.

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